В основе ряда традиционных пищевых технологий лежат химические реакции, которые происходят с участием катализаторов, выделяемых живыми организмами. Именно благодаря таким давно известным процессам и появились термины «фермент» (от лат. fermentatio – брожение) и «энзим» (от греч. zymosis – содержащийся в дрожжах).
Это специфические и высокоэффективные катализаторы химических реакций, которые выделяются живыми организмами и имеют белковую природу.
Белковая природа ферментов
Ученых давно интересовали как механизмы ферментативных процессов, так и природа самих ферментов. Один из основоположников современной химии, шведский ученый И. Берцелиус в 1837 показал, что ферменты – это катализаторы, которые производятся живыми клетками. Попытки выделить ферменты в чистом виде и выяснить их химическую природу делали многие ученые. Но то, что все ферменты являются белками, было окончательно доказано в начале 30-х годов XX века. Впервые это сделал в 1926 г. американский биохимик Дж. Самнер. Он выделил в кристаллическом виде фермент уреазу и доказал, что она является белком. В 1930 г. американец Дж. Нортроп получил кристаллические пепсин, трипсин и химотрипсин. Именно благодаря этим работам было окончательно установлено белковую природу ферментов. В наше время активно, основываясь на свойствах ферментов ускорять биохимические процессы, развивается целая промышленная отрасль - биотехнология.
Это сознательное производство необходимых человеку продуктов и материалов с помощью биологических объектов и процессов.
В биотехнологии используются различные управляемые ферментативные реакции. Биотехнологические процессы протекают как с участием живых организмов, так и с помощью очищенных ферментных систем. Современный этап развития человеческой техногенной культуры не случайно называют «эрой биотехнологии». Именно с управляемыми биологическими процессами связывают надежды на прогресс цивилизации.
Особенности ферментативных реакции
Метаболическая активность ферментов зависит от целостности структурной организации этих белков и условий внешней среды.
Под действием ферментов скорость биохимических реакций может возрастать в миллионы и миллиарды раз по сравнению со скоростью этой реакции в отсутствии биологического катализатора. Например, фермент уреаза ускоряет расщепление мочевины в 1014 раз.
Вещество, которое превращается в процессе ферментативной реакции, называется субстратом, а вещество, образующееся в процессе такой реакции, называется продуктом.
Каждый фермент может взаимодействовать только со своими, присущими ему субстратами, образуя фермент-субстратный комплекс, который затем распадается на фермент и продукт реакции.
Реальное существование фермент-субстратного комплекса было доказано различными методами. Например, некоторые комплексы нуклеиновых кислот и их полимеразы были обнаружены непосредственно с помощью электронной микроскопии и рентгенструктурного анализа. Другим доказательством реальности фермент-субстратного комплекса является то, что при его образовании часто меняются физические свойства фермента (например, растворимость или термостабильность).
Считается, что любой фермент имеет одно или несколько специфических мест, в которых протекают ферментативные реакции. Это образование называют активным центром фермента.
Активный центр фермента – это особый участок молекулы белка, где может связываться субстрат с образованием фермент-субстратного комплекса.
Аминокислоты, которые принимают участие в образовании активного центра, называются каталитической группой.
Активный центр – важнейшая часть любой молекулы фермента. Он имеет ряд характерных особенностей:
- На активный центр (каталитическую группу) приходится относительно малая часть общего объема фермента.
Большая часть аминокислотных остатков фермента не контактирует с субстратом. Например, в лизоциме из 129 аминокислотных остатков лишь 5 формируют активный центр. Такое количественное несоответствие остается загадкой для ученых. - Активный центр – трехмерное образование.
Аминокислотные остатки, которые образуют каталитическую группу пространственно сближены, но в линейной последовательности белка (первичной структуре) они могут располагаться далеко друг от друга. Например, активный центр лизоцима сформирован 35,52,62,63 и 101-м аминокислотными остатками. - Субстраты относительно слабо связаны с ферментами.
Преимущественно формирования фермент-субстратного комплекса происходит за счет таких типов взаимодействия, как водородные связи, солевые мостики и гидрофобные силы, и плотная упаковка атомов. Образование ковалентных связей между ферментом и субстратом возникают в качестве исключения, например, в сериновых протеазах.
Не знаете, где заказать написание статьи по биологии на заказ? Авторы Студворк к вашим услугам!
Комментарии